Appetit auf Kohlendioxid
Die bemerkenswerte Affinität des mikrobiellen Enzyms Eisenstickstoffase für das Treibhausgas CO2 macht es für die zukünftige Biotechnologie nützlich
Nitrogenasen gehören zu den geochemisch wichtigsten Enzymen der Erde und versorgen alle Lebensformen mit bioverfügbarem Stickstoff in Form von Ammoniak (NH3). Einige Nitrogenasen können auchCO2 direkt in Kohlenwasserstoffketten umwandeln, was sie zu einem interessanten Ziel für die Entwicklung biotechnologischer Verfahren macht. Ein Marburger Forscherteam unter der Leitung des Max-Planck-Wissenschaftlers Johannes Rebelein hat nun einen umfassenden Einblick in die Substratspezifität und -präferenzen der Nitrogenase gegeben. Ihre Ergebnisse stellen das derzeitige Verständnis von Nitrogenasen in Frage und zeigen ihr Potenzial für eine nachhaltige Bioproduktion auf.
Eine Flüssigkultur von Rhodobacter capsulatus. Das Modellbakterium lebt phototroph, d.h. es gewinnt seine Energie durch Photosynthese. Forscher um den Max-Planck-Wissenschaftler Johannes Rebelein entdeckten, dass das Enzym Eisen(Fe)-Stickstoffase in R. capsulatus auch unter physiologischen Bedingungen CO2 zu Formiat und Methan reduziert, und dass diese Umwandlung potenziell von hohem Wert für eine nachhaltige Bioökonomie ist: Die Realisierung solcher Prozesse in phototrophen Organismen könnte eine lichtgesteuerte Umwandlung von Kohlendioxid in nützliche Chemikalien ermöglichen.
© Max-Planck-Institut for Terrestrial Microbiology/Geisel
Stickstoff ist einer der wichtigsten Bausteine unserer Zellen. Der meiste Stickstoff auf der Erde kommt jedoch als gasförmiges N2 vorund ist für Zellen chemisch nicht nutzbar. Nur eine einzige Familie von Enzymen ist in der Lage, N2 in die bioverfügbare Form von Ammoniak (NH3) umzuwandeln: die Nitrogenasen.
Forscher um Johannes Rebelein vom Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie in Marburg haben nun entdeckt, dass einige Nitrogenasen auch mit einem anderen wichtigen Substrat umgehen können: Sie reduzieren das TreibhausgasCO2 zu Kohlenwasserstoffen (Methan, Ethylen, Ethan) und Ameisensäure. Alle diese Produkte sind potenzielle Energiequellen und industriell wichtige Chemikalien. Im Hinblick auf eine nachhaltige, kohlenstoffneutrale Bioproduktion wollte das Team wissen: Wie gut können die Enzyme zwischenCO2 und N2 unterscheiden? Und können Mikroorganismen, die auf N2 wachsen, auch unter normalen, physiologischen BedingungenCO2 abbauen?
Zwei Isoenzyme
Um diese Fragen zu beantworten, konzentrierten sich die Forscher auf das photosynthetische Bakterium Rhodobacter capsulatus, das zwei Isoenzyme beherbergt: die Molybdän (Mo)-Stickstoffase und die Eisen (Fe)-Stickstoffase, die das Bakterium als Reserve bei Molybdänmangel benötigt. Die Forscher isolierten beide Nitrogenasen und verglichen ihreCO2-Reduktion anhand biochemischer Tests. Sie fanden heraus, dass die Fe-Stickstoffase tatsächlich dreimal effizienterCO2 reduziert als ihr molybdänhaltiges Gegenstück und bei atmosphärischenCO2-Konzentrationen Ameisensäure und Methan produziert.
Als beiden Enzymen gleichzeitigCO2 und N2 angeboten wurde, zeigte sich ein weiterer wichtiger Unterschied: Während Mo-Stickstoffase selektiv N2 reduziert, neigt Fe-Stickstoffase dazu,CO2 als Substrat zu wählen. "Normalerweise geht eine höhere Reaktionsgeschwindigkeit bei Enzymen auf Kosten der Genauigkeit. Interessanterweise ist die Mo-Nitrogenase sowohl schneller als auch selektiver, was ihren Vorteil bei der N2-Reduktion zeigt. Die geringere Spezifität der Fe-Stickstoffase und ihre Vorliebe fürCO2 machen sie zu einem vielversprechenden Ausgangspunkt für die Entwicklung neuartigerCO2-Reduktasen ", sagt Frederik Schmidt, Doktorand im Labor von Johannes Rebelein und Mitautor der Studie.
Weit verbreiteteCO2-Reduktion in der Natur?
Die geringe Selektivität war nicht die einzige Überraschung. "Wir analysierten, welcher Anteil der Elektronen in welchem Produkt landete, und stellten fest, dass Methan und hohe Konzentrationen von Ameisensäure, die aus derCO2-Umwandlung durch Fe-Stickstoffase stammen, von den Bakterien auch dann ausgeschieden wurden, wenn der Kultur kein zusätzlichesCO2 zugeführt wurde: Das metabolisch gewonneneCO2 reichte aus, um diesen Prozess anzutreiben. Dieser Befund deutet darauf hin, dass die durch Fe-Stickstoffase katalysierteCO2-Reduktion in der Natur weit verbreitet sein könnte", sagt Niels Oehlmann, Erstautor der Studie. Das bedeutet auch, dass die Verfügbarkeit und der Austausch von Ein-Kohlenstoff-Substraten wahrscheinlich die mikrobiellen Gemeinschaften in verschiedenen Umgebungen beeinflussen.
Die Arbeit stellt die traditionelle Auffassung von Nitrogenasen als echte stickstoffumwandelnde Enzyme in Frage. Photosynthetische Bakterien wie R. capsulatus, die Lichtenergie nutzen, um Nitrogenasen zur Umwandlung des TreibhausgasesCO2 anzuregen, könnten nicht nur in Bezug auf ihre Auswirkungen auf die Umwelt eine Schlüsselrolle spielen, sondern auch für den gesellschaftlichen Wandel hin zu einer nachhaltigen Kreislaufwirtschaft, sagt Johannes Rebelein. "Die Idee ist, dass wir die Energie des vom Photosyntheseapparat des Mikroorganismus eingefangenen Sonnenlichts in den von der Nitrogenase produzierten Kohlenwasserstoffen speichern können. In Zukunft wollen wir die Eisenstickstoffase weiterentwickeln, um sie zurCO2-Fixierung und -Verwertung einzusetzen.
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Originalveröffentlichung
"The Iron Nitrogenase Reduces Carbon Dioxide to Formate and Methane under Physiological Conditions: A Route to Feedstock Chemicals"; Science Advances 2024
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