Ins Netz gegangen
Sie bilden komplexe Netze und verankern darin ein regulatorisches Protein, das über Wachstum, Differenzierung oder Tod einer Zelle entscheidet. In ihrer aktuellen Publikation im PloS-One Online Magazin beschreiben Hamburger Forscher des Heinrich-Pette-Instituts erstmalig, wie die Proteine Nestin, Vimentin und der Glucocorticoid-Rezeptor miteinander interagieren und wie sich dies auf die Teilungsfähigkeit von Zellen auswirkt.
Nestin und Vimentin bilden sogenannte Intermediärfilamente in Zellen - komplexe netzartige Strukturen, in denen viele regulatorische Prozesse ablaufen. Wolfgang Bohn (HPI) erklärt, wie dynamisch diese Netzwerke sind: "Wir wissen, dass Nestin in Vorläuferzellen des zentralen Nervensystems und der Muskulatur stark vertreten ist. Außerdem finden wir Nestin in verletztem Gewebe, das sich wieder regeneriert und in bestimmten Tumorzellen." Eine klare Funktion konnte Nestin bisher jedoch nicht zugeordnet werden. Jetzt zeigen die HPI-Forscher zum ersten Mal, dass Nestin den Glucocorticoid-Rezeptor (GR) in diesen Netzen verankert und dessen Wirkung auf die Zellteilung dadurch beeinflusst. GR ist ein Hormonrezeptor, der als Reaktion auf Stress an Steroide bindet und in den Zellkern wandert. Dort stoppt er das Zellwachstum oder schickt die Zellen in den Zelltod. "Wir entdeckten, dass Nestin an GR bindet und den Rezeptor dadurch abfängt. Der Hormonrezeptor geht quasi ins Netz aus Nestin und Vimentin", sagt Bohn. Stamm- bzw Vorläuferzellen, die viel Nestin produzieren, können dadurch hohe GR-Mengen abfangen und sind weniger empfindlich gegen die Wirkung der Stresshormone. Sie können sich weiterhin teilen. Rudolph Reimer (HPI), dessen Ergebnisse der Doktorarbeit in die Studie einflossen, fasst zusammen: "Diese neuen Erkenntnisse helfen uns, die Biologie von Stammzellen und bestimmten Tumorzellen besser zu verstehen".
Originalveröffentlichung: Reimer, R. et al.; "Nestin modulates Glucocorticoid Receptor Function by Cytoplasmic Anchoring"; PloSOne pub. 29.06.09
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