Tubulin

Tubulin ist ein Protein, das in den Zellen von Eukaryonten vorkommt. Man unterscheidet alpha-, beta-, gamma-, delta-, epsilon-, zeta- und eta-Tubulin. Über die genaue Funktion von delta-, epsilon-, zeta- und eta-Tubulin ist bisher kaum etwas bekannt. Recht gut hingegen ist das Wissen über alpha-, beta-, und gamma-Tubulin. Tubuline werden als intrazellulär benötigte Proteine an Freien Ribosomen gebildet.(IMPP)

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Empfindlichkeitsprüfung von Laborwaagen

Was ist der richtige Weg, um die Wiederholbarkeit bei Waagen zu überprüfen?

Leitfaden zu den grundlegenden Laborkenntnissen

Einzelne α- und β-Tubulinmoleküle bilden die Bausteine der Mikrotubuli, röhrenförmiger Strukturen der Zelle, die mit ca. 20-28 nm Durchmesser die dickste Zytoskelett-Komponente sind. Diese Bausteine haben ein GTP-Molekül fest gebunden. Aus dem "Mikrotubuli organisierendem Zentrum (MTOC)" heraus, einer Region nahe dem Zellkern, wachsen Mikrotubuli, indem sich α/β-Tubulindimere (bestehend aus je einem α- und einem β-Tubulinmolekül) an einen ringförmigen Tubulinkern (s.u.) oder einen bestehenden Mikrotubulus anlagern (Polymerisation). Kurz nach der Anlagerung wird GTP zu GDP hydrolysiert, wodurch die Struktur instabil wird und wieder vom Ende her abgebaut werden kann (Depolymerisation). Aktinpolymere wachsen an einem Ende und schrumpfen am anderen. Tubulinpolymere hingegen wachsen und schrumpfen am selben Ende. Beide Vorgänge (Polymerisation und Depolymerisation) laufen in der Zelle gleichzeitig ab und begründen damit die Dynamik des Mikrotubuli-Netzwerkes. Diese Eigenschaft der Mikrotubuli wird als dynamische Instabilität bezeichnet.

Gamma-Tubulin hingegen ist kein Baustein der Mikrotubuli. Es ist vielmehr an der Keimung neuer Mikrotubuli am Zentrosom beteiligt. Gamma-Tubulin bildet dabei einen großen ringförmigen Proteinkomplex mit weiteren Proteinen. Dieser so genannte 'Gamma-Tubulin-Ring-Complex' (gammaTuRC) kann die Polymerisation von alpha- und beta-Tubulin zur Bildung von Mikrotubuli bewirken.

Mehrere Klassen von Proteinen binden an Mikrotubuli und verändern ihre Eigenschaften (MAPs, für microtubuli associated proteins) oder benutzen sie als "Schienen" für den Stofftransport (Kinesin und Dynein). Transport entlang von Mikrotubuli ist vor allem der axonale Transport in Nervenzellen und die Wanderung der Schwesterchromatiden bei der Chromosomenseggregation während der Zellteilung.

Tubulin kommt nicht in Bakterien vor, allerdings ein homologer Vorläufer, das Protein FtsZ. Tubulin benötigt das Chaperon CCT zum Falten und kann daher nicht rekombinant in Bakterien hergestellt werden.