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Thrombomodulin



Thrombomodulin ist ein Eiweißstoff der in Endothelzellen als transmembraner Rezeptor für Thrombin fungiert. Er nimmt eine Schlüsselrolle bei der Hemmung der Blutgerinnung (Antikoagulation) ein.

Der Ligand Thrombin sorgt in der Hämostase als Gerinnungsfaktor für die Blutgerinnung. Das Blut soll allerdings nur dort gerinnen, wo die Verletzung ist. Und wenn es geronnen ist, soll es erst bei Heilung wieder gelöst werden. Thrombomodulin ist die Bindungsstelle für Thrombin im Blutgefäß, welches unverletzt ist. Ab hier läuft der Prozess zweigleisig weiter:

Einerseits wird Thrombin durch die Bindung inaktiviert, ist aber trotzdem noch in der Lage den Protein C/Protein S-Komplex zu aktivieren, der die Gerinnungsfaktoren FV und FVIII inaktiviert. Diese Faktoren können daher die Blutgerinnung nicht weiter auslösen.

Durch Bindung von Thrombin aktiviert Thrombomodulin andererseits TAFI (thrombin activatable fibrinolysis inhibitor = „Thrombin-aktivierbarer Inhibitor der Fibrinolyse“). Dieser sorgt für die Hemmung der Gerinnungsauflösung. Der schon gebildete Pfropf wird nicht wieder gelöst, solange die Gerinnung noch läuft.

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Thrombomodulin aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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