Streptavidin

Streptavidin ist ein aus vier identischen Untereinheiten aufgebautes Protein (Tetramer) aus Streptomyceten (Streptomyces avidinii). Jede dieser Untereinheiten kann mit sehr hoher Affinität (K_a ~ 10¹⁴–10¹⁵ M^-1) ein Biotin-Molekül binden. Diese Bindung ist eine der stärksten bekannten nichtkovalenten biologischen Bindungen. Im Gegensatz zu Avidin hat Streptavidin einen isoelektrischen Punkt im neutralen Bereich (um 7,0; in anderen Quellen auch pI = 5–6). Wegen seiner geringeren Gesamtladung und aufgrund der Tatsache, dass Streptavidin kein Glykoprotein ist und deshalb nicht an Kohlenhydrat-Rezeptoren bindet, sind unspezifische Bindungen in Streptavidin-Systemen seltener als bei der Verwendung von Avidin.

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Struktur

Die Primärstruktur des Monomers, also jede der vier identischen Untereinheiten, besteht aus 159 Aminosäuren und hat eine Molekülmasse von 16.807 Da.^[1]

Anwendung

Die Streptavidin/Biotin-Wechselwirkung wird in den verschiedensten Methoden in der Biochemie, Immunologie und Molekularbiologie ausgenutzt:

• Affinitätschromatografie
• Immunhistochemie
• Gensonde, Single Base Extension
• DNA-Chip-Technologie

Quellen

1. ↑ UniProt P22629