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Scatchard-DiagrammDer Scatchard-Plot ist neben dem Hill-Plot eine Möglichkeit, Enzymaktivität auf Kooperativität zu überprüfen, also auf Frage, ob das Enzym nach der Aufnahme eines ersten Liganden für die Bindung weiterer Liganden mehr oder weniger Energie benötigt als für den ersten. Das Scatchard-Diagramm stellt diesen Daten dar, wie das Eadie-Hofstee-Diagramm, nur sind die Achsen vertauscht. Weiteres empfehlenswertes FachwissenWenn man die Gleichung für die Enzymsättigung Y = [L] / [L] + K (diese Gleichungen müssen eigentlich noch falsch sein.) umformt nach Y / [L] = − 1 / K * Y (diese Gleichungen müssen eigentlich noch falsch sein.) erhält man die Auftragungsform für den Scatchard-Plot. Y ist hier die Sättigung und [L] die Ligandenkonzentration, K steht für die Dissoziationskonstante. Konzetrationen werden dabei häufig in M = mol / l gemessen, wobei nM oder μM typische Größenordnungen sind. Form des GraphenMan erhält nun eine annähernd lineare Auftragung, bei der Y/[L] auf der y-Achse und Y auf der x-Achse stehen, wobei -1/K die Steigung ist. Informationen, die man aus dem Graphen auslesen kann
Die Steigungen entsprechen hier den Affinitäten (Der Dissoziationskonstante Kd beziehungsweise der Michaeliskonstante Km).
Siehe auch
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Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Scatchard-Diagramm aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar. |