Protoporphyrinogen-Oxidase

Die Protoporphyrinogen Oxidase (PPO), auch Protoporphyrinogen IX Oxidase, ist das letzte gemeinsame Enzym in der Porphyrinbiosynthese von Häm und Chlorophyll.

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Es katalysiert die Sechs-Elektronen-Oxidation von Protoporphyrinogen IX zu Protoporphyrin IX mittels eines nicht kovalent gebundenen FAD Kofaktors unter Beteiligung von molekularem Sauerstoff (O₂). Das Substrat wird dabei durch Entfernen zweier Wasserstoffatome an den Pyrrolstickstoffen planarisiert und aromatisiert. Das Produkt ist das erste Porphyrin in der Porphyrinbiosynthese und wird durch Insertion von Eisen(II)-Ionen via Ferrochelatase zu Protohem IX oder Häm b, durch Insertion von Magnesium-Ionen zum Magnesioprotoporphyrin IX (Magnesiumchelatase), das über mehrere Schritte zum Chlorophyll weiterprozessiert wird.

Vorkommen

Die Protoporphyrinogen Oxidase kommt in nahezu allen Organismen vor. Alle Eukaryonten besitzen das mitochondriale Enzym, wobei in Pflanzen zusätzlich zum mitochondrialen (genannt PPO2) auch noch ein chloroplastisches (genannt PPO1) Isoenzym existiert. Beim Menschen verursachen Mutationen der PPO eine schwere Stoffwechselkrankheit, die Variegate Porpyrie genannt wird. Eine prokaryotische Form der PPO ist das HemG genannte Enzym der grampositiven Bakterien, das in gramnegativen Bakterien nicht vorkommt.