Proteinbestimmung nach Lowry

Die Proteinbestimmung nach Lowry ist eine Methode, um Proteine quantitativ zu bestimmen.^[1]

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Sie beruht auf zwei Reaktionen:

• Der erste Schritt beruht auf der Biuretreaktion, nämlich auf der Bildung eines blau-violetten Komplexes zwischen den Peptidbindungen und den Kupfer(II)-Ionen in alkalischer Lösung.
• In einem zweiten Schritt reduziert dieser biuretähnliche Komplex das gelbe Folin-Ciocalteu Reagenz (Molybdän- und Wolfram-Heteropolysäuren). Die resultierende intensive Blaufärbung wird zur quantitativen Bestimmung der Proteinkonzentration mittels Photometrie genutzt.

Die Lowry-Methode ist wesentlich empfindlicher als die Biuret-Methode, es können auch sehr kleine Proteinkonzentrationen bestimmt werden (µg/ml). Allerdings ist sie zeitaufwendiger und störanfälliger. Als Alternative bietet sich die einfachere Proteinbestimmung nach Bradford an, die ähnlich empfindlich ist. Der Vorteil der Lowry-Methode gegenüber der Methode nach Bradford ist, dass mit ihr auch Proteinkonzentrationen in Lösungen bestimmt werden können, die Natriumlaurylsulfat (SDS) enthalten, welches die Bestimmung nach Bradford behindern würde.^[2]

Aufgrund der weiten Verbreitung dieses Verfahrens handelt es sich bei der aufgeführten Publikation von Oliver Lowry um die am häufigsten zitierte überhaupt.

Quellenangaben

1. ↑ Oliver H. Lowry et al. (1951): Protein measurement with the Folin phenol reagent. In: J. Biol. Chem. Bd. 193, S. 265-275. PMID 14907713 PDF
2. ↑ J.R. Dulley & P.A. Grieve (1975): A simple technique for eliminating interference by detergents in the Lowry method of protein Determination. In: Anal Biochem. Bd. 64, S. 136-141. PMID 1137083 doi:10.1016/0003-2697(75)90415-7