Pepsin

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Pepsin ist ein Verdauungsenzym, eine so genannte Peptidase, die in den Mägen von Wirbeltieren für den Abbau von mit der Nahrung aufgenommenen Eiweißen zuständig ist. In der EC-Nomenklatur zur Klassifikation von Enzymen wird es unter der Nummer EC 3.4.23.1 geführt.

Geschichte

Entdeckt wurde Pepsin als erstes tierisches Enzym im Jahr 1836 vom deutschen Physiologen Theodor Schwann. Erstmals in reiner kristalliner Form wurde es 1930 von John Howard Northrop, einem US-amerikanischen Chemiker, dargestellt. 1898 benennt Caleb Bradham aus New Bern (North Carolina) den Softdrink Pepsi nach den Inhaltsstoffen Kolanüssen und Pepsin.

Eigenschaften

Pepsin ist eine saure Endopeptidase mit einer Molekülmasse von 36.000 Dalton. Es ist ein Phosphoprotein mit einer Länge von 327 Aminosäuren. Gebildet wird es unter Einwirkung der Salzsäure des Magens aus einer inaktiven Vorstufe, dem Pepsinogen. Die Spaltung findet ohne Einwirkung eines anderen Enzyms statt (Autoproteolyse).

Asparaginsäure befindet sich als funktionelle Aminosäure im aktiven Zentrum, durch das die Spaltung von Eiweißen in hochmolekulare, wasserlösliche Peptone katalysiert wird. Pepsin vermag Peptidbindungen vorrangig C-terminal zu den Aminosäuren Phenylalanin, Leucin und Glutaminsäure zu spalten, das Katalyseverhalten ist also sequenzspezifisch.

Die höchste Aktivität hat Pepsin bei einem pH-Wert zwischen 1,5 und 3. Oberhalb von pH 6 wird das Enzym irreversibel inaktiviert. Temperaturen bis 60 °C können seine Funktion nicht beeinträchtigen, ebenso wenig höhere Konzentrationen von Harnstoff und Guanidin. In gefriergetrocknetem (lyophilisiertem) Zustand kann Pepsin bei 4 °C einige Monate gelagert werden.

Verwendung

Pepsin eignet sich gut zur Untersuchung der Disulfidverbrückung in anderen Proteinen. Da die Spaltung bei niedrigen pH-Werten durchgeführt wird, ist die Gefahr von Disulfidaustauschreaktionen gering. Die kommerziell verfügbare Pepsin-Form ist meistens Pepsin A aus dem Magen des Schweins.