Myoglobin

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Myoglobin ist ein Häm-haltiges globuläres, einkettiges Protein aus 153 Aminosäuren mit einer Molekülmasse von 17.053 Dalton, das eine hohe Affinität zu Sauerstoff hat. Die Sekundärstruktur des Proteins besteht aus insgesamt acht α-Helices. Unter physiologischen Bedingungen liegt es als Monomer vor. Das aktive Zentrum des Myoglobins bildet die sogenannte Häm-Gruppe, ein eisenhaltiges Protoporphyrin IX (Häm b). Das Eisenion der Häm-Gruppe ist über ein Histidin, das sogenannte proximale Histidin, an die Proteinmatrix gebunden. Vier weitere Liganden des Eisenions bilden die Stickstoffatome der Pyrrol-Gruppen. Die verbleibende sechste Bindungsstelle des Eisenatoms wird durch das Sauerstoffmolekül besetzt. Im physiologisch aktivem Zustand liegt dabei das Eisenion im zweiwertigen Zustand vor. Im Gegensatz zum strukturverwandten Hämoglobin bindet Myoglobin den Sauerstoff nicht positiv kooperativ, sondern unabhängig von der Sauerstoffkonzentration der Umgebung. Das Vorkommen von Myoglobin ist auf Herz- und Skelettmuskelzellen von Säugetieren beschränkt. Hier liegt es in hohen Konzentrationen (bis etwa 100 µmol/l) vor und gibt dem Muskelgewebe seine rote Farbe. Charakteristisch für ein Absorptionsspektrum des nativen Proteins ist eine Absorbtionsmaximum, die sogenannte Soret-Bande, bei einer Wellenlänge von 418 nm für die mit Sauerstoff ligandierte Form und bei 434 nm für die nicht-ligandierte Form.

Mit Myoglobin nahe verwandt ist das erst vor kurzem entdeckte Cytoglobin, welches in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vorkommt. Es dient vermutlich ebenso als Sauerstoffspeicher in der Zelle. Es scheint sogar, dass Myoglobin wohl während der Evolution durch eine Genduplikation die muskelspezifische Variante des Cytoglobins geworden ist.

Funktion

Als biologische Funktion wird der Sauerstoff-Transport innerhalb der Zelle, von der Zellmembran zu den Mitochondrien, angesehen. Aus diesem Grund ist seine Affinität zum Sauerstoff auch höher als bei Hämoglobin, dies fördert den Sauerstofftransport in Richtung Zellinneres. Auch die beim Hämoglobin beobachtete Regulation der Sauerstoffaffinität fehlt dem Myoglobin. Zumindest bei Meeressäugetieren wird auch die Sauerstoff-Speicherung diskutiert: Wale haben einen etwa 5-10 mal so hohen Myoglobin-Gehalt in ihrer Muskulatur wie Landsäugetiere.

Das Myoglobin des Pottwals war daher auch das erste Protein, an dem John Kendrew 1959 eine Strukturaufklärung (Röntgenstrukturanalyse) gelang. Diese Pionierleistung war Grundlage für die spätere Aufklärung der Hämoglobin-Struktur durch Max Perutz (1968). Beide Wissenschaftler erhielten 1962 den Nobelpreis für Chemie.

Medizinische Anwendung

Der frische Herzinfarkt führt regelmäßig zu einem Anstieg der Myoglobinkonzentration im Blutserum. Weiterhin zeigen sich erhöhte Myoglobinwerte bei Schädigung der Skelettmuskulatur (extremer Sport, epileptische Anfälle, Polytrauma, i.m. Injektionen, Alkoholintoxikation, Muskelerkrankungen, Verschüttungen (bei z. B. Erdbeben)), diese können bei extrem erhöhten Werten zu einem akuten Nierenversagen führen (Crush-Niere).

Die Plasmahalbwertszeit von Myoglobin beträgt nur 10 bis 20 min, da es rasch über die Nieren ausgeschieden wird (glomeruläre Filtration). Myoglobin steigt beim Herzinfarkt nach ca. 1-2 Stunden an und erreicht sein Maximum nach 4-6 Stunden. Bereits innerhalb von 12-24 Stunden sinkt es wieder in den Normbereich ab.

Normwerte beim Menschen im Blut: Frauen bis 35 µg/l Männer bis 55 µg/l

Normwert beim Menschen im Urin: Frauen und Männer bis 0,3 mg/l