Succinat-Dehydrogenase

Das Enzym Succinat Dehydrogenase, (systematischer Name: Succinat : Ubichinon Oxidoreduktase), auch Komplex II der mitochondrialen Atmungskette genannt, ist eine Oxidoreduktase. Es ist das einzige membrangebundene Enzym des Citratzyklus und als Komplex II der Atmungskette direkt in die Elektronentransportkette der Mitochondrien eingebunden. Das Enzym katalysiert die Oxidation von Succinat zu Fumarat und die Reduktion von Ubichinon (Coenzym Q) zu Ubichinol.

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Struktur und Funktion

Sie besteht aus vier Untereinheiten (siehe Abbildung: gelb: Flavoprotein-Untereinheit, blau: Eisencluster-Untereinheit, magenta: Cytochrom b₅₅₆-Untereinheit und rot: Ankerprotein).

Das im Citratzyklus formulierte FADH₂ als entstehendes Reduktionsäquivalent dieser Oxidation tritt – im Gegensatz zum NADH – nicht frei auf, sondern ist als prosthetische Gruppe an den Enzymkomplex gebunden. Seine Reoxidation erfolgt durch eine Kette von Einelektronenübertragungen beginnend bei den drei Eisencluster Fe₂S₂, Fe₄S₄, Fe₃S₄ hin zum Cytochrom b₅₅₆ (siehe auch Abbildung).

Dieses reduziert schließlich die chinoide – also oxidierte – Form des Coenzym Q (Ubichinon), in die phenolische Form, das Ubichinol. Da die beteiligten Eisenkomplexe nur zu Einelektronenübertragungen fähig sind, erfolgt die Reoxidation des FAD bzw. die Reduktion des Ubichinons, die zu je zwei Elektronen liefern bzw. benötigen, in zwei Stufen über radikalische, jedoch stabile, semichinoide Zwischenstufen. Ubichinon/Ubichinol ist, bedingt durch seine lipophile Polyisoprenyl-Kette, membranlöslich. Es dient daher als mobiler Elektronenüberträger vom Komplex II auf den Komplex III der Atmungskette.

Die Redox-Kette der Succinat-Dehydrogenase:

Die Bilanzierung dieses Schrittes des Citratzyklus ergibt also eine Übertragung zweier Elektronen vom Succinat auf Ubichinon. Ein Protonentransport findet über dieses Enzym jedoch nicht statt.

Inhibitor

• Malonat

Siehe auch

• Citratzyklus
• Atmungskette

Quellen

1. ↑ Yankovskaya, et al. (2003): Architecture of succinate dehydrogenase and reactive oxygen species generation. In: Science. Bd. 299, S. 700-704. PMID 12560550