Katalase

Das Enzym Katalase verringert den oxidativen Stress, indem es Wasserstoffperoxid (H₂O₂) durch Disproportionierung zu Sauerstoff (O₂) und Wasser (H₂O) umsetzt. Die Reaktion erfolgt in zwei Schritten. Im ersten Schritt wird Wasserstoffperoxid reduziert und das Enzym oxidiert.

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Im zweiten Schritt wird Wasserstoffperoxid oxidert und das Enzym reduziert.

Die Summengleichung lautet:

Katalasen befinden sich in fast allen aerob lebenden Mikroorganismen, in Pflanzen und allen tierischen Zellen, dort insbesondere in den Peroxisomen der Leberzellen.

Anhand von Sequenz und Struktur werden Katalasen in drei Klassen eingeteilt^[1].

• monofunktionale Häm-enthaltende Enzyme
• bifunktionale Häm-enthaltende Katalase-Peroxidasen
• manganhaltige Enzyme (ohne Häm-Gruppe)

Die humane Katalase (PDB 1DGF) besteht aus vier identischen, 60 kDa großen Untereinheiten. Davon enthält jede eine Häm-Gruppe und eine NADPH-Bindestelle^[2]. Bei niedrigen Wasserstoffperoxidkonzentrationen kann durch die oxidierte Katalase Methanol und Ethanol über den Aldehyd zur Säure oxidiert werden.

Sowohl Wechselzahl als auch katalytische Effizienz des Enzyms gehören zu den höchsten je bei Enzymen gefundenen Werten (Tabelle)^[3].

In der Mikrobiologie wird der Katalasetest zur Bakteriendifferenzierung eingesetzt. Hierbei wird ein Tropfen Katalase Reagenz (Wasserstoffperoxid) auf einen Objektträger gegeben und eine Öse Bakterienmaterial kurz hineingehalten. Positive Reaktion: Direktes Sprudeln; Negative Reaktion: kein bzw. verzögertes Sprudeln Alternativ kann verdünntes Wasserstoffperoxid direkt auf eine Bakterienkolonie auf einer Agarplatte aufgetropft werden

Einzelnachweise

1. ↑ P. Chelikani et. al., CMLS, Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2004), Seite 192-208 doi:10.1007/s00018-003-3206-5 (englisch)
2. ↑ C. D. Putnam et. al., Journal of Molecular Biology. 296 (2000), Seite 295-309 doi:10.1006/jmbi.1999.3458 (englisch)
3. ↑ Angabe zur Art oder Einzelnachweis fehlt

Links

Lehrvideo Katalase-Hemmung