Hitzeschockproteine

Hitzeschockproteine (engl. Heat Shock Protein, HSP) sind Proteine, die anderen Proteinen bei der Faltung oder bei der Erhaltung ihrer Sekundärstruktur unter Extrembedingungen helfen. Sie werden in erhöhtem Maße gebildet, nachdem Zellen Hitze oder anderen Arten von belastenden Umwelteinflüssen wie Ultraviolettstrahlung, Schwermetallen oder Ethanol ausgesetzt wurden. In diesen Situationen zellulären Stresses stabilisieren Hitzeschockproteine zelluläre Proteine, um sie vor Denaturierung zu schützen oder beschleunigen den Abbau nicht mehr funktionsfähiger Proteine über das Proteasom.

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In physiologisch normalen Situationen spielen ubiquitär vorkommende Hitzeschockproteine eine wichtige Rolle als Chaperone, die an der korrekten Faltung und Reifung von Proteinen beteiligt sind. Diese nicht stressinduzierten Hitzeschockproteine werden auch Hsc genannt (für heat shock cognates). Hitzeschockproteine werden nach ihrer Molekülmasse unterteilt in die Familien der kleinen Hitzeschockproteine (z. B. Hsp27 mit einer Masse von 27 kDa), Hsp40, Hsp60 (Chaperonine) sowie die Hsp70 / Hsp90-Hitzeschockproteine.

Literatur

• Hasday, J.D. and Singh, I.S. (2000): Fever and the heat shock response: distinct, partially overlapping processes. Cell Stress Chaperones 5(5):471-480.

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