Glykosidasen

Glykosidasen gehören zu der Enzymklasse der Hydrolasen. Glykosidasen sind ubiquitär vorkommende Enzyme, die in allen Reichen (Pflanzen, Tiere, Pilze und Protisten) zu finden sind.

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Eine Glykosidase katalysiert reversibel die Hydrolyse einer glykosidischen Bindung, wobei ein Zucker (Glykon) und das sogenannte Aglykon unter Verbrauch eines Wassermoleküls freigesetzt werden. Sie sind meist mehr oder weniger spezifisch für den abzuspaltenen Zucker, die Art des Aglykons spielt hingegen eine geringere Rolle. Da das Gleichgewicht der Reaktion auf Seiten der Spaltungsprodukte liegt, ist keine Energiezufuhr notwendig. Unter besonderen Laborbedingungen kann man diese Gleichgewichtsreaktion aber auch zur Synthese von synthetisch schwer zugänglichen Glykosiden ausnutzen.

Glykosidasen kommen häufig als Verdauungsenzyme vor. Solche Glykosidasen sind daher eher unspezifisch, können also ein recht breites Spektrum von Glykosiden hydrolysieren. Kohlenhydrate spielen neben ihrer Aufgabe als Energieträger aber auch in biochemischen Signalprozessen, wie z. B. der Kommunikation zwischen Zellen eine wichtige Rolle. Beim Aufbau von komplexen Kohlenhydratstrukturen auf der Zelloberfläche werden einzelne Monosaccharide durch sehr spezifische Glykosidasen in Zwischenschritten wieder abgespalten.

Der Aufbau von Glykosiden erfolgt durch meist sehr spezifische Glycosyltransferasen unter Energiezufuhr.

Das pH-Optimum von Glykosidasen liegt für Insekten verschiedener Ordnungen zwischen pH 4,0 und pH 7,0. Bei vielen Pflanzen hingegen ist das pH-Optimum ausschließlich im sauren Bereich um pH 5,0 angesiedelt.