Glycin

Glycin (chemisch Aminoessigsäure genannt), ist die kleinste und einfachste proteinogene Aminosäure. Es gehört zur Gruppe der hydrophilen Aminosäuren und ist als einzige proteinogene Aminosäure nicht chiral und damit nicht optisch aktiv.

Glycin ist nicht essentiell, kann also vom menschlichen Organismus selbst hergestellt werden und ist wichtiger Bestandteil nahezu aller Proteine und ein wichtiger Knotenpunkt im Stoffwechsel.

Der Name leitet sich vom süßen Geschmack reinen Glycins her (gr. glycis: süß).

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Synthese

Glycin entsteht unter Anderem bei der Reaktion von Formaldehyd, Cyanwasserstoff und Wasser:

Diese Reaktion erlangt besondere Bedeutung durch die Hypothese, dass sich die Ausgangsstoffe aus der so genannten Uratmosphäre gebildet haben könnten, die die Erde vor ca. 4 Mrd. Jahren umgeben hat. Dabei verfügte sie über eine vermutlich aus Wasserstoff (H₂), Helium (He) sowie in geringerem Maße aus Methan (CH₄), Ammoniak (NH₃) und einigen anderen Edelgasen bestehende Gashülle.

Chemisch kann Glycin auch aus Monochloressigsäure und Ammoniak dargestellt werden:

Im Körper wird das meiste Glycin mit der Nahrung aufgenommen, es kann aber auch aus Serin hergestellt werden.

Funktionen

Stoffwechsel

Die Umsetzung von Serin zu Glycin dient neben der Erzeugung von Glycin auch der Umsetzung von Tetrahydrofolsäure zu N⁵-N¹⁰-Methylen-Tetrahydrofolsäure, die unter Anderem für die Synthese von Thymin-Nukleotiden (DNA-Bestandteil) benötigt wird.

Auch für die Synthese von anderen Bestandteilen der Erbsubstanz (Purine) wird Glycin direkt benötigt. Es dient ebenfalls der Biosynthese von Häm (Sauerstoff-Bindung im Blut), Kreatin (Energiespeicher im Muskel) oder Glutathion.

Als sog. glucogene Aminosäure kann Glycin im Rahmen des Stoffwechsels über Pyruvat zu Glucose umgesetzt werden.

Als Nebenprodukt kann aus Glycin auch giftige Oxalsäure gebildet werden.

Besonders häufig kommt es im Kollagen, dem häufigsten Protein in tierischen Organismen, vor. Hier macht es gut ein Drittel aller Aminosäuren aus, da es aufgrund seiner geringen Größe das Aufwickeln des Kollagens zu dessen Tripelhelix-Struktur erlaubt.

Nervensystem

Glycin wirkt im Zentralnervensystem über den Glycinrezeptor als inhibitorischer Neurotransmitter, also als hemmender Signalstoff. Die Wirkung erfolgt über die Öffnung von ligandengesteuerten Chlorid-Kanälen und führt so zu einem inhibitorischen postsynaptischen Potential (IPSP), was die Aktivität der nachgeschalteten Nervenzelle herabsetzt.

Glycin freisetzende Nervenzellen (glycinerge Neurone) kommen vor allem im Rückenmark vor und hemmen die sog. Motoneurone des Vorderhorns, wodurch es zu einer Herabsetzung des Muskelaktivität der von den Zellen innervierten Muskeln kommt.

Eine Herabsetzung der Glycinwirkung bewirken Strychnin, ein Antagonist des Glycinrezeptors, und das Tetanustoxin, welches die Freisetzung von Glycin hemmt. Der Wegfall der Hemmung erhöht die Muskelaktivität. Dadurch kann es zu lebensbedrohlichen Krämpfen kommen.

Verwendung

Als Geschmacksverstärker wird Glycin Lebensmitteln zugesetzt.

Glycin sowie sein Natriumsalz sind in der EU als Lebensmittelzusatzstoff der Nummer E 640 ohne Höchstmengenbeschränkung für Lebensmittel allgemein zugelassen, gesundheitliche Auswirkungen sind nicht bekannt.

Literatur

• G. Löffler, P. E. Petrides: Biochemie und Pathobiochemie, 7. Auflage, Springer Verlag, 2003, ISBN 3-540-42295-1