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Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase
Die Glukose-6-phosphat-Dehydrogenase (alternative Namen: Glukose-6-phosphat-1-Dehydrogenase; Abkürzung: G6PD, G6PDH; EC 1.1.1.49) ist ein Enzym aus der Gruppe der Oxidoreduktasen. Sie ist ein homodimeres oder auch homotetrameres Protein und kommt in zwei Isoformen vor: eine lange Isoform mit einer molaren Masse von 59.289 Dalton (Da) und 515 Aminosäuren sowie eine kurze Isoform mit 249 Aminosäuren. Die lange Isoform findet sich in Lymphoblasten, Granulozyten und Spermazellen. Die kurze Isoform findet sich in der Leber und vor allem in den roten Blutkörperchen (Erythrozyten). Beide Isoformen binden NADP zweifach: einmal am N-terminalen Ende des Enzyms als Kofaktor (zwischen der Aminosäure 27 und 210) und einmal als strukturelles Element am C-terminalen Ende. Weiteres empfehlenswertes FachwissenDas Enzym G6PD hat die Aufgabe, die Reaktion von Glucose-6-phosphat nach D-Glucono-1,5-lacton-6-phosphat (6-Phosphoglucono-δ-lacton) unter Umwandlung von NADP+ nach NADPH zu katalysieren. Eine Mutation des Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase-Gens (G6PD-Gen) auf Abschnitt q28 des X-Chromosoms (Xq28) bei Menschen (DEHUG6 Locus) führt zur Erkrankung des Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase-Mangels oder auch Favismus benannt. QuellenLehrbücher
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