GSK-3

Glykogen Synthase Kinase 3 (GSK-3) ist eine Serin/Threonin Protein Kinase, es handelt sich also um ein Protein, welches selektiv Phosphat-Reste an die Serin- und Threonin-Reste anderer Proteine anbringt (in diesem Fall handelt es sich um die Glykogensynthase). Die Phosphorylierung dieser anderen Proteine durch GSK-3 inhibiert das Zielprotein normalerweise.

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Lassen Sie sich von statischen Aufladungen nicht die Wägegenauigkeit stören.

Leitfaden zu den grundlegenden Laborkenntnissen

Was ist der richtige Weg, um die Wiederholbarkeit bei Waagen zu überprüfen?

Funktion

GSK-3 phosphoryliert und inaktiviert das Protein Glykogensynthase. In der Fruchtfliege Drosophila melanogaster und dem Frosch Xenopus laevis ist die GSK-3 (hier: GSK-3β) an der Signaltransduktion in dem Wnt-Signalweg beteiligt. Die Kinase arbeitet dabei in einem Proteinkomplex zusammen mit APC und dem Gerüstprotein Axin und phosphoryliert das Protein β-Catenin. Diese führt zur Ubiquitinylierung und Abbau von β-Catenin durch Proteasen, wodurch es nicht in den Zellkern eindringen und dort seine genregulatorische Funktion ausführen kann. Wenn jedoch das Protein Disheveled über den Wnt-Signalweg aktiviert wird, wird die GSK-3 selbst inaktiviert und β-Catenin akkumuliert im Cytoplasma und im Zellkern, wo es seine regulatorische Funktion ausübt und Wnt-Zielgene aktiviert.

GSK-3 Deaktivierung

GSK-3 kann durch die Proteinkinase B phosphoryliert und somit deaktiviert werden. Somit ist die PKB (Proteinkinase B) ein Aktivator für die Signaltransduktionswege, welche normalerweise durch die GSK-3 geblockt sind.

Siehe auch

• Wnt-Signalweg