Förster resonance energy transfer

Der Förster resonance energy transfer oder auch Förster-Transfer (kurz FRET) ist ein 1946 von Theodor Förster entdeckter physikalischer Prozess, bei dem Energie eines angeregten Farbstoffs (Donor) strahlungsfrei auf ein Akzeptormolekül im Abstand von etwa 1,5 bis 10 nm übertragen werden kann. Sind sowohl Donor als auch Akzeptor Fluoreszenzfarbstoffe, spricht man von einem Fluorescence resonance energy transfer, wobei in der Literatur diese Form des Energietransfers oft synonym für den Förster resonance energy transfer gebraucht wird. Ist der Donor hingegen eine Biolumineszenzquelle und der Akzeptor ein Fluoreszenzfarbstoff, wird der Begriff Bioluminescence resonance energy transfer (BRET) verwendet. In der Molekularbiologie (z. B. Real time PCR) wird der Förster resonance energy transfer durch Verwendung fluoreszierender Donoren und Licht absorbierender Akzeptoren ("dark quencher") ausgenutzt. Da die Intensität des Förster resonance energy transfers unter anderem vom Abstand von Akzeptor und Donor abhängt, hat sich die Nutzung dieses Prozesses als "optisches Nanometermaß" insbesondere in der Biochemie und der Zellbiologie etabliert. Dieser Transfermechanismus spielt auch in dotierten organischen Materialien eine wichtige Rolle. Die Übergangsrate kann hier wie folgt angegeben werden:

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τD	Exzitonen-Lebensdauer
RFoerster	Förster-Radius (ein charakteristischer Abstand)
RDA	Der durch die Wechselwirkung zu überbrückende Molekül-Abstand

Ein vom Förster resonance energy transfer zu unterscheidender zusätzlicher Energieübertragungsmechanismus, der Dexter-Energietransfer, kann in einem Abstandsbereich unterhalb 1,5 nm beobachtet werden. Hierbei kommt es zur Überlappung von Atomorbitalen beider Moleküle. Während beim Förster-Transfer der Spin beider beteiligten Moleküle "für sich" erhalten werden muss, gilt beim kurzreichweitigeren Dexter-Transfer der Spin-Erhalt nur für das Gesamtsystem aus beiden Molekülen zusammen.