Cytochrom c

Cytochrom c ist ein kleines Protein mit etwa 100 Aminosäuren, aus der Familie der Cytochrome, das in den Mitochondrien (Kraftwerke der Zelle) bei der oxidativen Phosphorylierung (Energiegewinnung) eine entscheidende Rolle als Elektronencarrier (Elektronentransporter) spielt.

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Struktur

Die Primärstruktur des humanen Cytochrom c besteht aus 104 Aminosäuren.^[1] Das Cytochrom c besitzt als prosthetische Gruppe ein Häm c, das über zwei Thioether-Brücken an zwei Cystein-Reste im Protein gebunden ist. Das zentrale Eisen-(II)-Ion (Fe²⁺) ist oktaedrisch komplexiert über koordinative Bindungen zu den vier Stickstoff-Atomen (äquatorial) der Pyrrole im Porphyrin und axial zu zwei Stickstoff-Atomen zweier Histidin-Reste im Protein.

Die Häm-Gruppe ist außerdem für die rote Farbe des Cytochrom c verantwortlich.

Funktion

Das Enzym Cytochrom c Reduktase (Komplex III der Atmungskette) oxidiert ein Molekül Coenzym Q (CoQ) und reduziert dabei zwei Moleküle Cytochrom c. Das Enzym Cytochrom c Oxidase (Komplex IV der Atmungskette) oxidiert vier Moleküle Cytochrom c und reduziert dabei ein Molekül Sauerstoff zu zwei Molekülen Wasser.

Bei Beschädigung der Mitochondrien wird Cytochrom c ins Cytosol abgegeben, wo es über eine Signalkaskade den programmierten Zelltod (Apoptose) auslöst.

Da Cytochrom c in praktisch allen Lebewesen vorkommt und sich seine Primärstruktur zwischen ähnlichen Arten nur in wenigen Aminosäuren unterscheidet, ist es ein wichtiges Mittel zur taxonomischen Einteilung der Lebewesen und ein Indiz für die evolutionäre Entwicklung der Arten.

Quellen

1. ↑ UniProt P99999

Literatur

• Bertini, I. et al. (2006). Cytochrome c: occurrence and functions. Chem. Rev. Bd. 106, S. 90-115. PMID 16402772