Bohr-Effekt

Der Bohr-Effekt beschreibt das Phänomen einer unterschiedlichen Affinität von Hämoglobin zum Sauerstoff, je nach CO₂ Gehalt (Partialdruck) und pH Wert der Umgebung. Da sich in stark arbeitenden Organen wie dem Muskel bei Dauerleistung in der unmittelbaren Umgebung eine Änderung dieser genannten Parameter einstellt, können auf diese Weise besonders bedürftige Organe bevorzugt mit Sauerstoff versorgt werden.

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Wirkung des pH-Werts

Eine Senkung des pH-Wertes erfolgt insbesondere beim anaerob arbeitenden Muskel. Das in der Glykolyse gewonnene Pyruvat kann nicht zu aktivierter Essigsäure (Acetyl-CoA) decarboxyliert und dem Citrat-Zyklus zugeführt werden. Vielmehr wird Pyruvat zu Lactat umgesetzt, was dann zu einer Ansäuerung des Blutes führt. Die Senkung des Blut-pH-Werts verschlechtert die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff, so dass dieser leichter ins Blut abgegeben wird. Bereits eine Senkung des pH-Werts um 0,2 hat einen 20%igen Affinitätsverlust zur Folge. Durch den geringen pH-Wert wird der Imidazol-Ring des distalen Histidins des Hämoglobins protoniert, was die Desoxyhämoglobin-Form stabilisiert. Des Weiteren ist Hb basischer als HbO₂, wenn es also seinen Sauerstoff abgegeben hat, kann es leichter Protonen [H+] aufnehmen, und wirkt als körpereigener Puffer.

Wirkung des CO₂-Partialdrucks

Ein hoher CO₂-Partialdruck findet sich ebenfalls in stoffwechselaktivem Gewebe. Hier tritt CO₂ mit terminalen Aminogruppen des Hämoglobins unter Bildung von Carbamat-Strukturen in Wechselwirkung. Auch das stabilisiert die Desoxyhämoglobin-Form des Hämoglobins.

Auch in der Lunge ist er von Bedeutung. Dort kehrt sich der eben beschriebene Effekt um. Der CO₂-Partialdruck sinkt stark und zwar dadurch, dass CO₂ in die Atemluft abdiffundiert, wobei sich die Affinität des Hämoglobins zu Sauerstoff wieder auf das Maximum steigert. Der hohe Sauerstoff-Partialdruck in den Lungenbläschen tut das übrige, um das Hämoglobin wieder mit Sauerstoff zu beladen.

Die beiden entscheidenden Wirkungen des Bohr-Effekts sind somit die Regulation des Gasaustauschs sowie die gezielte Versorgung stoffwechselaktiver Organe mit Sauerstoff.

Der dänische Physiologe Christian Bohr (1855-1911), Vater des Physikers Niels Bohr, entdeckte den Effekt, der schließlich nach ihm benannt wurde.

Die Affinität des Hämoglobins zu Sauerstoff hängt außerdem von der (2,3-Bisphosphoglycerat)-Konzentration (Wichtig bei der Sauerstoffversorgung des Fetus) und der Temperatur ab. Diese Phänomene werden aber nicht dem Bohr-Effekt zugeordnet.

Siehe auch

• Root-Effekt