Biokatalyse

In der Biokatalyse werden Enzyme zur Katalyse von chemischen Reaktionen verwendet. Es ist ein junges Gebiet im Überschneidungsbereich von Biotechnologie und Chemie. Dabei geht es zum Teil um die Verwirklichung von anders nicht durchführbaren Reaktionen und zum Teil um den Ersatz von bereits bestehenden Synthesen mit giftigen Reagenzien und Lösemitteln. Im Sinne der Nachhaltigkeit werden diese durch mildere Methoden ersetzt, denn Biokatalysatoren arbeiten häufig in Wasser und bei 20-40°C.

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Dauerhaft genaue Prüfgewichte dank 12 kostenloser Tipps

Tägliche Sichtkontrolle der Laborwaagen

Leitfaden zu den grundlegenden Laborkenntnissen

Als Biokatalysatoren werden sowohl freie Enzyme als auch ganze Zellen (Bakterien, Hefen, Pilze) verwendet. Beispiele für wirtschaftlich bedeutende biokatalysierte Prozesse sind

• Vitamin C-Herstellung,
• Aspartam-Herstellung,
• Verzuckerung von Stärke zu Glukosesirup,
• Antibiotika-Herstellung: Enzymatische Spaltung von Penicillin G.

Die Biokatalyse hat sich auch in der chiralen Synthese etabliert, wenn nur ein Enantiomer einer chemischen Verbindung in reiner Form gewonnen werden soll. Weil Enzyme zwischen zwei Enantiomeren gut unterscheiden können und oft in von ihnen katalysierten Reaktionen nur ein bestimmtes Enantiomer entsteht, ist die Biokatalyse dort erfolgreich. Diese Fähigkeit der Biokatalyse spielt besonders in der pharmazeutischen Industrie zunehmend eine Rolle. Erfolgreiche Methoden für die Verbesserung von Enzymen für die Biokatalyse sind die gerichtete Evolution und das rationale Proteindesign.

Literatur

• Klaus Roth: Angewandte Biokatalyse: "Jäder nor einen wönzigen Schlock". Chemie in unserer Zeit 40(2), S. 136 - 145 (2006), ISSN 0009-2851
• Bommarius, A.S. und Riebel, B, R: Biocatalysis – Fundamentals and Applications. Wiley-VCH, Weinheim 2004, ISBN 978-3527-30344-1