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Β-LactamaseVorlage:DISPLAYTITLE:β-Lactamase
β-Lactamasen sind Enzyme, die von zahlreichen Bakterien gebildet werden. Zur Zeit sind mehr als 340 Varianten bekannt. Sie hydrolysieren den β-Lactam-Ring, ein gemeinsamer Bestandteil aller β-Lactam-Antibiotika und können diese somit inaktivieren. Damit spielen sie eine wichtige Rolle in der Resistenz von Bakterien. Die genetische Information zur Synthese des Enzyms wird chromosomal oder plasmidal vererbt. Je nach ihrer Wirkung unterscheidet man zwischen Penicillinasen und Cephalosporinasen. Extended Spectrum β-Lactamasen (ESBL) hingegen können ein größeres (erweitertes) Spektrum an β-Lactam-haltigen Antibiotika spalten. Die ESBL entsteht durch eine Punktmutation der bekannten β-Lactamase. Die Gene für die ESBL befinden sich auf Plasmiden, die von Bakterium zu Bakterium weitergegeben werden können. ESBL tragende Bakterien sind resistent gegen Penicillin, Cephalosporine (Generation 1-4) und gegen Monobactame. Hauptsächlich E.coli und Klebsiellen (Gram negative Bakterien) tragen ESBL Gene. Um trotzdem β-Lactamase-produzierende Bakterien bekämpfen zu können, werden zusätzlich dazu β-Lactamase-Inhibitoren wie Clavulansäure, Sulbactam oder Tazobactam verabreicht. Um β-Lactamasen einfach photometrisch nachweisen zu können, wurde das Nitrocefin als Cephalosporin-ähnliche Verbindung entwickelt, denn das Nitrocefin verändert seine Farbe bei der Spaltung durch die β-Lactamasen von gelb zu rot. Die optimale Wellenlänge zur Messung liegt ungefähr bei 486 nm. Link: http://www.nugi-zentrum.de/Experimente/Biochemie/beta_Lactamase/Zusatzinfo.html |
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Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Β-Lactamase aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar. |