Amylin

  Amylin, auch Insel-Amyloid-Polypeptid (IAPP), ist ein Peptidhormon, welches durch die β-Zellen der Bauchspeicheldrüse zusammen mit Insulin (allerdings nur in einem hunderstel der Menge von Insulin) und Glucagon gebildet wird. Bei Funktionsunfähigkeit der Bauchspeicheldrüse (z.B. durch Diabetes) wird es wie Insulin nicht mehr produziert. Es ist ein Hauptbestandteil der Amyloidablagerungen in den Langerhansschen Inseln, die man z.B. bei Diabetes mellitus Typ II findet.

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Funktion

Amylin ist ein Teil des endokrinen Systems und greift in den Kohlenhydratstoffwechsel ein. Es ergänzt hierbei das Insulin^[2]. Obgleich die komplette Funktion der Amylins noch nicht vollständig bekannt ist, wird angenommen, dass Amylin den Blutzuckerspiegel stabilisiert, indem es die Abgabe von Glucagon hemmt.

Struktur

  Die Primärstruktur des humanen Peptids besteht 37 Aminosäuren mit einer Disulfidbrücke zwischen den Cysteinresten Cys-2 und Cys-7.^[3] Das Gen befindet sich auf dem Chromosom 12.

Pharmakologie

Amylin spielt eine Rolle bei der Langzeitregulation der Nahrungsaufnahme^[4], weshalb der Einsatz als Appetitzügler untersucht wird. Aus diesem Grund ist eventuell auch sein Einsatz als Mittel zur Behandlung von Diabetes Typ 1 und 2 möglich. Weiterhin zeigt eine Studie einen Einfluss auf Osteoporose.^[5]

Einzelnachweise

1. ↑ PDB 2G48
2. ↑ http://www.tumaini.de/glossar.php?detail=Amylin.html
3. ↑ UniProt P10997
4. ↑ http://www.medicalforum.ch/pdf/pdf_d/2002/2002-40/2002-40-183.PDF
5. ↑ http://www.medizin-aspekte.de/04/04/medizin_forschung/knochenschwund.html

Literatur

• Cooper GJ, Willis AC, Clark A, Turner RC, Sim RB, Reid KB: Purification and characterization of a peptide from amyloid-rich pancreases of type 2 diabetic patients. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987 Dec;84(23):8628-32. PMID 3317417
• Westermark P, Wernstedt C, Wilander E, Hayden DW, O'Brien TD, Johnson KH: Amyloid fibrils in human insulinoma and islets of Langerhans of the diabetic cat are derived from a neuropeptide-like protein also present in normal islet cells. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987 Jun;84(11):3881-5. PMID 3035556