Acetylcholinesterase

Die Acetylcholinesterase (AChE) ist ein Enzym, welches den Neurotransmitter Acetylcholin (ACh) hydrolytisch in Essigsäure (das Acetat wird nach der Spaltung rasch hydrolysiert) und Cholin spaltet.

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Wirkung

Die AChE wirkt vor allem im Zentralnervensystem (ZNS), an neuromuskulären Synapsen (wie der motorischen Endplatte) sowie im vegetativen Nervensystem, da hier bevorzugt ACh als Neurotransmitter zur Exozytose verwandt wird. Die Acetylcholinesterase ist eines der schnellsten Enzyme überhaupt (diffusionskontrolliert, siehe Enzymkinetik und Diffusion). Die große Geschwindigkeit ist erforderlich, um den Zeitabstand der von den Neuronen übertragenen Reize durch sofortigen Abbau des Neurotransmitters so kurz wie möglich zu halten. Dies ist sehr entfernt mit der Taktfrequenz eines Prozessors zu vergleichen.

Cholinesteraseinhibitoren

Die Acetylcholinesterase wird u. a. durch das Insektizid Parathion (E 605) (Rattengift) oder andere Organophosphorsäureester wie die chemischen Kampfstoffe Sarin, Tabun und Soman durch Phosphorylierung des Serins gehemmt (Allosterische Hemmung). Das Enzym wird so unwirksam und ACh verbleibt in höherer Konzentration im synaptischen Spalt. Die Erhöhung des Parasympathikotonus führt zu Krämpfen u. a. des Magen-Darm-Traktes und kann zum Tod durch Atemlähmung führen. Weitere AChE-Hemmstoffe sind z. B. Strychnin, Physostigmin oder Neostigmin, das auch als Curare-Antagonist wirkt. Es durchbricht die Wirkung von Curare, das die ACh-Bindung an subsynaptische Rezeptoren verhindert. Physostigmin ist im Gegensatz zu Neostigmin ZNS-gängig.

Weitere Hemmstoffe der AChE sind Donepezil, Rivastigmin, Pyridostigmin, Tetrahydroaminoacridin und Galantamin, die allesamt für die symptomatische Behandlung der Alzheimerschen Erkrankung zugelassen sind.

Siehe auch

• Cholinesterase
• Pseudocholinesterase