Acetaldehyddehydrogenase

Acetaldehyddehydrogenase (ALDH) ist ein zur Gruppe der Aldehyddehydrogenasen gehörendes Enzym, welches im menschlichen Körper zum Abbau von Alkohol (Ethanol) benötigt wird. ALDH wandelt das, durch ADH aus Alkohol erzeugte, toxische Acetaldehyd (Ethanal) in Acetat um.

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46 Prozent der Japaner und 56 Prozent der Chinesen sind von einem Polymorphismus der Acetaldehyddehydrogenase 2 betroffen. Sie sind Träger eines dominanten Allels des ALDH2-Gens, bei dem an Position 487 der Aminosäuresequenz das Glutamat gegen Lysin ausgetauscht ist. Das mutierte ALDH2 kann Acetaldehyd weniger effektiv verarbeiten als das Wildtyp-Protein und wird selbst schneller abgebaut. ^[1] Dadurch kommt es leichter zu einer Anhäufung des Acetaldehyds im Körper und damit zu den mit übertriebenem Alkoholkonsum verbundenden Vergiftungserscheinungen (Flush-Syndrom). Die betroffenen Personen sind somit empfindlicher gegenüber den negativen Auswirkungen des Alkoholgenusses.

Einige Milchsäurebakterien beschreiten mit der Acetaldehyddehydrogenase auch den entgegengesetzten Weg: Unter guten Bedingungen bauen sie das gesamte aus der Glykolyse stammende Pyruvat zu Lactat ab. Herrscht allerdings Glucosemangel, spalten verschiedene homofermentative Stämme das Pyruvat mittels Pyruvat-Formiat-Lyase außerdem in Formiat und Acetyl-Coenzym A. Die Hälfte des Acetyl-CoA kann nun von der Acetaldehyddehydrogenase in Acetaldehyd umgesetzt werden, das die Alkoholdehydrogenase in Ethanol umwandelt. Aus der anderen Hälfte des Acetyl-CoA wird Acetat hergestellt, das zur ATP-Synthese genutzt werden kann.

Einzelnachweise

1. ↑ www.jci.org: The Mutation in the Mitochondrial Aldehyde Dehydrogenase (ALDH2)

Siehe auch

• Physiologische Wirkung von Alkohol